ENZIM

1.    Apakah peranan enzim untuk tubuh kita ?

A.    Enzim ada dua golongan, yaitu:

1. Enzim metabolisme terdapat di seluruh tubuh dan berperan dalam memperlancar proses kimiawi yang terjadi, seperti siklus menstruasi, sistem hormon, dan antibodi dalam tubuh kita.

2.  Enzim pencernaan terdapat di sepanjang saluran pencernaan, yaitu dikelenjar air liur, usus halus, usus besar, lambung, dan pankreas. Enzim pencernaan yang paling banyak berperan dalam proses metabolisme adalah amylase, lipase, dan protease. Amylase bertugas merombak karbohidrat menjadi glukosa. Sedangkan lipase yang bertugas mengurai lemak menjadi asam lemak, serta protease yang bertugas memecah protein menjadi asam amino.

B.     Enzim sebagai Biokatalisator

Enzim secara umum, menghasilkan kecepatan,spesifisitas, dan kendali pengaturan terhadap reaksi yang berlangsung dalam tubuh. Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai katalisator,yaitu senyawa yang meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah keseimbangan reaksi. Jadi enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi sehingga struktur enzim akan tetap sama, baik sebelum maupun sesudah reaksi berlangsung. Daya katalik enzim terletak dalam rentang 10^6 sampai  10^14.

Referensi :

·         Marks, Dawn B dkk. 2000. Biokimia Kedokteran Dasar: Sebuah Pendekatan Klinis. Jakarta: EGC.

·         Susilowarno, R Gunawan dkk. Tanpa tahun. Biologi SMA/MA Kelas XII. Tanpa kota: Grasindo

·         http://girls.kidnesia.com/Girls/Cantik/Beauty/Peran-Enzim-Dalam-Tubuh.

Diakses tanggal 4 Desember 2014.

2.    Jelaskan faktor- faktor yang mempengaruhi kerja enzim ?

a.      Suhu

      Pada reaksi kimia pada umumnya, tiap kenaikan suhu sebesar kan diikuti dengan bertambahnya kecepatan reaksi sebesar dua kali. Hal ini terjadi karena pada suhu yang meningkat, energy kinetic antara partikel dan enzim juga akan meningkat hingga memperbesar kemungkinan bertemunya enzim dan substrat. Hal ini memudahkan terikatnya molekul substrat pada sisi aktif enzim. Namun untuk enzim yang bersifat termolabil akan terdenaturasi pada suhu tinggi hingga kecepatan reaksi juga akan turun. Enzim pada manusia memiliki suhu optimum sekitar 30 C - 40 C dan pada suhu rendah dibawah 0 C, pada suhu tersebut enzim tidak bekerja/tidak aktif.

b.      pH

Setiap enzim bekerja optimal pada pH tertentu, jadi derajat keasaman juga mempengaruhi aktivitas enzim. Perubahan kondisi asam dan basa di sekitar molekul enzim dapat menyebabkan ionisasi dari gugus karboksil dan amin dari bagian-bagian enzim yang tersusun atas protein (apoenzim) dan dapat menyebabkan denaturasi enzim yaitu rusaknya atau terjadi perubahan struktur (bentuk 3D) enzim yang menyebabkan enzim tidak dapat lagi berikatan dengan substratnya atau enzim tidak dapat bekerja dengan baik.

c.       Aktivator dan inhibitor

Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dan substratnya. Contohnya adalah ion klorida yang berperan dalam aktivitas amylase dan saliva. Sebaliknya, inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya dan biasanya logam berat yang dapat memepengaruhi aktifitas enzim. Contohnya adalah Pb, Cu, Zn, Cd, Ag, dan ion sianida menutupi sisi aktif enzim yang terlibat dalam respirasi.

d.      Konsentrasi enzim

Semakin besar konsentrasi enzim semakin cepat pula reaksi yang berlangsung. Dengan kata lain, konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

 

e.       Konsentrasi substrat

Bila jumlah enzim dalam keadaan tetap, kecepatan reaksi akan meningkat dengan adanya peningkatan konsentrasi substrat karena lebih banyak jumlah molekul substrat yang terlibat dengan aktivitas enzim. Sedangkan konsentrasi substrat yang rendah berarti lebih sedikit jumlah molekul substrat yang dapat melekat pada enzim, menyebabkan berkurangnya aktivitas enzim. Namun, pada saat sisi aktif semua enzim bekerja, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim lebih lanjut.

f.       Pengaruh faktor-faktor lain

Enzim dapat dirusak dengan pengocokan, penyinaran ultraviolet dan sinar-x, sinar-β dan sinar-γ. Untuk sebagian ini disebabkan karena oxidasi oleh peroxida yang dibentuk pada penyinaran tersebut. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh adanya inhibitor seperti obata-obatan dan sebagainya.

            Referensi:

·         Aryulina, Diah dkk. 2004. Biologi 3: SMA dan MA untuk Kelas XII. Jakarta: Esis

·         Susilowarno, R Gunawan dkk. Tanpa tahun. Biologi SMA/MA Kelas XII. Tanpa kota: Grasindo

·         http://library.usu.ac.id/download/fk/biokimia-mutiara.pdf . Diakses tanggal 4 Desember 2014.

3.    Jelaskan nama-nama enzim dan klasifikasinya ?

Klasifikasi enzim berdasarkan jenis reaksi yang dikatalis

1. Oksidoreduktase

Enzim-enzim yang mengkatalisis oksidoreduksi antara 2 substrat s dan S’

S_red + S’_oks + S’_red

Kelas yang besar dan penting ini meliputi enzim-enzim yang juga dikenal sebagai dehidrogenase atau sebagai oksidase. Yang termasuk adalah enzim-enzim yang mengkatalisis oksidoreduksi dari gugus CH-OH, CH_CH, C=O, CH-NH₂, dan CH=NH. Diantara subkelas yang mewakilinya adalah

1.1  Enzim yang bekerja pada gugus Ch-OH sebagai donor elektron. Misalnya :

1.1.1 Alkohol : NAD oksidoreduktase [ alkohol dehidrogenase ]

         Alkohol + NAD⁺ = aldehid atau keton + NADH + H⁺

1.2  Enzim yang bekerja pada gugus CH-NH₂ sebagai elektron. Misalnya:

1.2.1 L-Glutamat : NAD (P) oksidoreduktase (deaminasi) [glutamat dehidrogenase

dari hati binatang]. NAD (P) berarti bahwa baik NAD

maupun cNADP bekerja sebagai akseptor elektron.

L-Glutamat + H₂O + NAD(P) = alfa-ketoglutarat + NH₄⁺ + NAD(P)H + H⁺

1.3  Enzim yang bekerja pada gugus hem dari donor elektron. Misalnya :

1.3.1 Sitokrom c : O₂ oksidoreduktase [sitokrom oksedase].

4 sitokrom c reduksi + O₂ + 4 H⁺ = 4 sitokrom c teroksidasi + 2 H₂O.

Enzim yang bekerja pada H₂O₂ sebagai asektor elektron. Misalnya :

H₂O₂ oksidoreduktase [katalase].

H₂O₂ + H₂O_{2 =} O₂ + 2H₂ O.

2. Transferase.

Enzim-enzim yang mengkatalisis pemindahan suatu gugus, G (lain dari hidrogen), antara sepasang substrat S dan S’.

S-G + S’ = S’-G + S

Dalam kelas ini termasuk enzim-enzim yang mengkatalisis pemindahan gugus satu karbon, residu aldehida atauketon, dan gugus yang mengandung asil, alkil, glikosil, fosfor atau sulfur. Beberapa subkelas penting adalah :

2.3 Asiltransferase. Misalnya :

2.3.1.6 Asetil-KoA : kolin O-aseetiltransferase [ kolin asiltrasferase].

Asetil-KoA + kolin = KoA + asetilkolin.

2.4 Glikosiltransferase. Misalnya :

2.4.1.1 alfa-1,4-glukan : ortofosfat glikosil transferace [fosforilase]

(a;fa-1,4,-glukan)_n + ortofosfat = (alfa-1,4 glikosil)_n-1 + alfa-D-glukosa-1-fosfat.

2.7 Enzim-enzim yang mengkatalisis pemindahan gugus yang mengandung fosfat. Misalnya :

2.7.1.1 ATP : D-heksosa-6fosfotransferase [heksokinase]

ATP + D-heksosa = ADP + D-heksosa-6fosfat.

3. Hidrolase

Enzim-enzim yang mengkatalisi hidrolisis ikatan-ikatn ester, eter, peptida, glikosil, anhidrida asam, C-C, C-halida, atau P-N. Misalnya :

3.1 Enzim-enzim yang bekerja pada ikatan ester. Misalnya :

3.1.1.8 Asilkolin asil-hidrolase [pseudokolinesterase].

Asilkolin + H₂O = kolin + Asam.

3.2 Enzim-enzim yang bekerja pada senyawa glikosil. Misalnya :

3.2.1.23 beta-D-galaktosida galaktohidrolase [beta-galaktosida]

beta-galaktosida + H₂O = alkohol + D-Galaktosa.

3.4 Enzim-enzim yang bekerja pada ikatan peptida.

Nama-nama klasik (pepsin, plasmin, rennin, kimotripsin) masih banyak dipakai karena over lapping dan kespesifikan yang tidak menentu yang membuat tata-nama menurut sistem tidak praktis pada dewasa ini.

4. liase.

Enzim-enzim yang mengkatalisis pembuangan gugus dari substrat dengan mekanisme yang lain dari pada hidrolisis, dan meninggalkan ikatan rangkap.

Yang termasuk golongan ini adalah enzim yang bekerja pada ikatan C-C, C-O, C-N, C-S, dan C-halida. Yang termasuk subkelasnya adalah :

4.1.2 Aldehida-liase. Misalnya :

4.1.2.7 Ketosa-1-fosfat = dehidroksoaseton fosfat + aldehida.

4.2 Karboks-oksigen liase. Misalnya :

4.2.1.2 l-malat hidro-liase /fumarase/

L-malt = fumarat + H₂O

5. Isomerase

Yang termasuk kelas ini adalah semua enzim yang mengkatalisis interkonversi isomer-isomer optik, geometrik, atau posisi. Beberapa subkelasnya adalah :

5.1 Rasemase dan epimerase. Misalnya :

5.1.1.1 Alanin rasemase

L-alanin + D-alanin

5.2 Sis-trans isomerrase. Misalnya :

5.2.1.3 Semua trans-retinen 11-sistrans isomerase [retinen isomerase].

Semuatrans-retinen = 11-sis-retinen.

5.3 Enzim-enzim yang mengkatalisis interkonversi aldosa dan ketosa. Misalnya:

5.3.1.1 D-gliseraldehida-3-fosfat ketol-isomerase [triosafosfat isomerase].

D-Gliseraaldehida-3-fosfat = dihidroksiaseton fosfat

6. Ligase (ligare = mengikat)

Enzim yang mengkatalisis penggabungan 2 senyawa diikuti oleh pemecahan ikatan pirofosfat pada ATP atau senyawa yang sejenis. Yang termasuk golongan ini adalah enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan C-O, C-S, C-N, dan C-C. Subkelasnya diwakili oleh :

6.2 Enzim-enzim yang mengkatalisi pembentukan ikatan G-S. Misalnya :

6.2.1.4 Suksinat : KoA ligase (GDP) [suksinat tiokinase]

GTP + suksinat : KoA ligase (GDP) + Pi + suksinil

6.3 Enzim-enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan C-N. Misalnya :

6.3.1.2 L-Glutamat : Amonia ligase (ADP) [Glutamin sintetase].

ATP + L-Glutamat + NH₄ = ADP + oriofosfat + L-Glutamin

6.4 Enzim-enzim yang mengkatalisis pembentukan ikatan C-C. Misalnya :

6.4.1.2 Asetil-KoA : CO₂ ligase (ADP) [asetil-KoA karboksilase].

ATP + asetil-KoA + CO₂ = ADP + Pi + malonil- KoA

Referensi :

·         http://library.usu.ac.id/download/fk/biokimia-mutiara.pdf. Diakses tanggal 4 Desember 2014.

·         http://repository.usu.ac.id/bitstream/123456789/3483/3/biokimia-mutiara.pdf.txt . Diakses tanggal 4 Desember 2014.

4.    Jelaskan kerja inhibitor enzim ?

Enzim dapat bekerja dengan baik, tetapi ada juga substrat yang bekerja sebagai penghambat reaksi kimia yang disebut sebagai inhibitor. Inhibitor enzim bekerja sebagai penghambat kerja enzim yang mestinya dapat mempercepat reaksi kimia tetapi malah memperlambat atau bahkan dapat merusak enzim itu sendiri. enzim bekerja pada kondisi dan situasi yang khas atau tertentu.

Enzim yang bekerja menghambat atau inhibitor dapat terjadi secara:

1. Inhibitor reversibel

a. Inhibitor kompetitif. Inhibitor ini bersaing dengan substrat untuk menempati sisi aktif enzim. Hal initerjadikarena inhibitor memiliki stuktur yang mirip dengan substrat. Enzim yang telah berikatan dengan inhibitor tidak dapat menjalankan fungsinya sebagai biokatalisator.

b. Inhibitor nonkompetitif. Inhibitor kompetitif tidak bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan enzim. Inhibitor jenis ini akan berikatan dengan enzim pada sisi yang berbeda (bukan sisi aktif). Jika telah terjadi ikatan enzim-inhibitor, sisi aktif enzim akan berubah sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan enzim. Banyak ion logam berat bekerja sebagai inhibitor nonkompetitif, misalnya Ag+, Hg2+, dan Pb2+.

Keterangan : (a)Kerja enzim normal. (b)Inhibitor Kompetitif. (c) Inhibitor Nonkompetitif

2. Inhibitor irreversibel

Inhibitor yang berkaitan dengan kelompok enzim tertentu dan akan merusak enzim. Misalnya racun, gas saraf, dan sianida.

Enzim selain memiliki sisi aktif juga memiliki sisi reseptor yang disebut dengan enzim allosentrik, substansi mengikatkan diri di sisi reseptor yang disebut regulator. Regulator dapat mempengaruhi aktivitas enzim, menjaga enzim supaya tetap dalam keadaan tidak aktif serta menstabilkan bentuk aktif enzim.

Referensi :

·         Firmansyah, Rikky dkk. 2007. Mudah dan Aktif Belajar Biologi untuk Kelas XII Sekolah Menengah Atas Program Ilmu Pengetahuan Alam. Bandung: Setia Purna Inves.

5.    Apakah perbedaan kofaktor dan koenzim ?

Kofaktor

Kofaktor adalah senyawa nonprotein esensial untuk satu atau beberapa reaksi enzim yang berkaitan. Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa pula memerlukan molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif. Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor organik dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Molekul-molekul ini bekerja dengan mentransfer gugus kimiawi antar enzim.

Koenzim

Koenzim adalah molekul organic yang berfungsi sebagai kofaktor dalam reaksi enzim , tetapi koenzim hanya sementara mengikatkan diri pada molekul enzim. Koenzim juga merupakan molekul organik kecil yang mengantarkan gugus kimia dari satu enzim ke enzim lainnya. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H-) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina.

Referensi :

·         Ferdinand P, Fictor dan Moekti Ariebowo. 2007. Praktis Belajar Biologi untuk Kelas XII Sekolah Menengah Atas Program Ilmu Pengetahuan Alam.Jakarta: Visindo Media Persada.

6.    Apakah yang menjadi bahan kofaktor dan koenzim ?

·         Kofaktor  biasanya memiliki bahan yang mencakup logam, seperti:

·         Kofaktor  biasanya memiliki bahan yang organic, seperti : timin, pirofosfat, dan nikotinamida. adenine dinukleotida serta bahan metalkoenzim, seperti:

Referensi :

·         Marks, Dawn B dkk. 2000. Biokimia Kedokteran Dasar: Sebuah Pendekatan Klinis. Jakarta: EGC.

7.    Jelaskan enzim apa saja yang terdapat dalam saluran pencernaan ?

Enzim-enzim dalam saluran pencernaan.

1. Rongga Mulut :

- Enzim Ptialin : Terdapat di ludah. Berfungsi mengubah amilum menjadi glukkosa.

2. Lambung :

- Enzim Pepsin            : Berfungsi memecah protein menjadi proteosa dan pepton.

- Enzim Renin             : Yang menggumpalkan kasein dalam susu.

- Enzim Lipase            : Mengubah lemak .        asam lemak + gliserol

- HCl                           : Mengaktifkan pepsinogen            Pepsin dan membunuh zat  yang merugikan

3. Usus Halus :

- Enzim Sakrase          : Mencerna sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa.

- Enzim  Maltase         : Mencerna maltosa menjadi glukosa.

- Enzim Laktase          : Mencerna laktosamenjadi glukosa.

- Enzim Lipase            : Mengubah lemak .        asam lemak + gliserol

- Erepsin                      : Mengubah pepton          asam amino

- Enterokinase             : Mengubah Erepsinogen .         erepsin

. Pankreas :

- Enzim Lipase : Memecah lemak.

- Enzim Amilase : Pankreas mencerna amilum menjadi maltosa.

- Enzim Tripsinogen : Berfungsi mengubah protein dan pepton menjadi dipeptida serta asam lemak dan gliserol.

Referensi :

·         Firmansyah, Rikky dkk. 2007. Mudah dan Aktif Belajar Biologi untuk Kelas XII Sekolah Menengah Atas Program Ilmu Pengetahuan Alam. Bandung: Setia Purna Inves.